Một số phần cực nhỏ systemin cà chua có hiệu lực, ở đó các phần peptit khối lượng cấp femto nhưng đủ để tạo một phản ứng trên toàn bộ thực vật, nhờ đó mà nó được gọi là một trong những chất kích hoạt gen mạnh nhất từng được xác minh.[9] Một thụ thể của systemin cà chua được xác minh là một thụ thể lặp giàu leucine có khối lượng mô là 160KDa giống với kinase (LRR-RLK), có mã là SR160. Sau khi được tách, nó có cấu trúc tương đồng với thụ thể BRI1 ở loài A. thaliana, thụ thể ràng buộc các brassinolide trên màng tế bào. Đây là thụ thể đầu tiên được tìm thấy có khả năng kết nối cả steroid và ligand peptit, cũng có liên quan tới các phản ứng phòng vệ và phát triển. Các nghiên cứu gần đây phát hiện ra rằng kết luận lúc trước về việc BRI1 là thụ thể của systemin cà chua là không đúng. Ở các dị biến cu3 của cà chua, một alen trống với sự xuất hiện của codon dừng trong vùng LRR ngoại bào của BR1 ngăn cho thụ thể không thể được cục bộ hóa đúng cách; alen này cũng thiếu vùng kinase, vốn cần có trong quá trình ra tín hiệu. Những dị biến này không nhạy bén với brassinolide nhưng vẫn phản hồi với systemin cà chua bằng cách sản xuất ra các chất ức chế protease và tạo ra một phản ứng alkaline hóa. Điều này khiến Holton et al. gợi ý rằng có một cơ chế khác mà ở đó systemin được lĩnh hội.[10] Những tìm hiểu kỹ càng hơn cho thấy rằng sự gắn kết của systemin tới thụ thể BRI1 không khiến thụ thể này bị phốt-pho hóa, như khi các brassinolide gắn kết, dẫn tới gợi ý rằng việc này không tải nạp tín hiệu gì. Khi BRI1 bị tắt ở cà chua, các cây trở nên giống với biến thể cu3 ở kiểu hình tuy nhiên vẫn có thể phản ứng với systemin bình thường, khẳng định quan điểm rằng BRI1 không phải là thụ thể systemin.

Vào năm 1994, systemin cà chua được phát hiện là có kết dính với một protein có khối lượng mô 50KDa ở thành tế bào cà chua. Protein này có cấu trúc giống với các protease của prohormone convertase giống Kex2p. Điều này dẫn Schaller và Ryan tới giả thiết rằng đây không phải là thụ thể, thay vào đó liên quan tới việc sản xuất ProSys ở dạng hoạt tính, hay là sự suy thoái của Sys. Những dạng thức tổng hợp của systemin cà chua, với các axit amin thay thế ở điểm phân tách dibasic được dự đoán, vẫn ổn định trong quá trình nuôi cấy tế bào lâu hơn systemin ở dạng tự nhiên. Các nghiên cứu về sau này có lưu ý rằng các enzym chịu trách nhiệm cho việc ProSys chưa thể xác định. Chưa có nghiên cứu nào thêm về protein khối lượng mô 50KDa cho tới nay, và gen cũng chưa được xác định.

Hiện vẫn chưa có thụ thể nào của HypSys được phát hiện và báo cáo, nhưng một số nhà khoa học cho rằng chúng được hấp thụ ở thành tế bào thông qua một LRR-RLK.[6]

Thụ thể của AtPep1 được xác định là một LRR-RLK có khối lượng mô 170KDa được đặt tên là AtPEPR1. AtPep1 hoạt động ở mức nồng độ 0.1 nano-mol và khi thụ thể bão hòa ở mức 1nM. Phân tích cấu trúc của AtPEPR1 cho hấy đây là thành viên thuộc phân họ LRR XI của LRR-RLK trong cây A. thaliana, bao gồm thụ thể của một hóc-môn peptit khác là CLAVATA3. Việc nuôi cấy tế bào cây thuốc lá với AtPEPR1 cho phép chúng phản hồi với AtPep1 trong quá trình kiểm nghiệm sự kiềm hóa, trong khi tế bào cây thuốc lá thông thường không cho phản hồi đó xảy ra.[11] Kinase thụ thể thứ nhất gắn với BRI-1 là một LRR-LRK tìm thấy trong cây A. thaliana, vốn được đề xuất hoạt động giống như một protein chuyển đổi cần cho việc hoạt động bình thường như các RLK khác. Kiểm nghiệm hỗn hợp đôi ở nấm lai cho thấy AtPEPR1 và analog gần nhất với nó, AtPEPR2 có tương tác với BAK1.[12]